D-Glutaminska kiselina CAS:6893-26-1 99% Bijeli prah
| Kataloški broj | XD90313 |
| ime proizvoda | D-Glutaminska kiselina |
| CAS | 6893-26-1 |
| Molecular Formula | C5H9NO4 |
| Molekularna težina | 147.13 |
| Detalji o skladištenju | Ambijent |
| Usklađena tarifna šifra | 29224200 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristalni prah |
| Test | 99% |
| Specifična rotacija | -31 do -32,2 |
| Teški metali | <10ppm |
| AS | <1ppm |
| pH | 3 - 3.5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10ppm |
| Gubitak pri sušenju | <0,20% |
| Ostatak pri paljenju | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Stanje rješenja | >98% |
γ-Glutamiltranspeptidaze (γ-GT) cijepaju γ-glutamil amidnu vezu glutationa i prenose oslobođenu γ-glutamil grupu u vodu (hidroliza) ili akceptor aminokiseline (transpeptidacija).Ovi sveprisutni enzimi igraju ključnu ulogu u biosintezi i razgradnji glutationa, te u detoksikaciji ksenobiotika.Ovdje izvještavamo o kristalnoj strukturi od 3Å rezolucije Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) io njenom kompleksu sa l-Glu.Rendgenske strukture potvrđuju da BlGT pripada N-terminalnoj superfamiliji nukleofilne hidrolaze i otkrivaju da protein posjeduje otvoreni rascjep aktivnog mjesta sličan onom koji je zabilježen za homologni enzim iz Bacillus subtilisa, ali različit od onih uočenih za humani γ-GT i za γ-GT iz drugih mikroorganizama.Podaci sugeriraju da vezivanje l-Glu indukuje preuređenje C-terminalnog repa velike podjedinice BlGT i omogućava identifikaciju klastera kiselinskih ostataka koji su potencijalno uključeni u prepoznavanje metalnog jona.Uloga ovih ostataka na konformacionu stabilnost BlGT je proučavana karakterizacijom autoprocesiranja, enzimske aktivnosti, hemijske i termičke denaturacije četiri nova pojedinačna mutanta Ala.Rezultati pokazuju da zamjena Asp568 sa Ala utiče i na autoprocesiranje i na strukturnu stabilnost proteina.
