L-Cystin CAS:56-89-3 99% Bijeli kristali ili kristalni prah
| Kataloški broj | XD90322 |
| ime proizvoda | L-cistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molecular Formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekularna težina | 240.30 |
| Detalji o skladištenju | Ambijent |
| Usklađena tarifna šifra | 29309013 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristali ili kristalni prah |
| Test | 99% |
| Ocjena | USP32 |
| Specifična rotacija | -215° do -225° |
| Teški metali | <0,0015% |
| AS | 1.5ppm max |
| SO4 | 0,040% max |
| Fe | <0,003% |
| Gubitak pri sušenju | 0,20% max |
| Ostatak pri paljenju | 0,10% max |
| Cl | 0,10% max |
Kristalne strukture kompleksa karboksipeptidaze T (CpT) sa analozima supstrata fenilalanina i arginina - benziljantarnom kiselinom i (2-gvanidinoetilmerkapto)jantarnom kiselinom - određene su metodom molekularne zamjene pri rezolucijama od 1,57 Å i 1,62 Å široki profil supstrata za razjašnjenje enzima.Pokazalo se da su konzervativni ostaci Leu211 i Leu254 (takođe prisutni u karboksipeptidazi A i karboksipeptidazi B) strukturne determinante za prepoznavanje hidrofobnih supstrata, dok je Asp263 bio za prepoznavanje pozitivno nabijenih supstrata.Mutacije ovih determinanti modifikuju profil supstrata: CpT varijanta Leu211Gln dobija svojstva slična karboksipeptidazi B, a CpT varijanta Asp263Asn selektivnost sličnu karboksipeptidazi A.Pokazalo se da je petlja Pro248-Asp258 u interakciji sa Leu254 i Tyr255 odgovorna za prepoznavanje C-terminalnog ostatka supstrata.Vezivanje supstrata na S1' podmjestu dovodi do pomaka u zavisnosti od liganda ove petlje, a kretanje bočnog lanca Leu254 inducira konformacijsko preuređenje ostatka Glu277 ključnog za katalizu.Ovo je novi uvid u selektivnost supstrata metalokarboksipeptidaza koji pokazuje važnost interakcije između S1' podstranice i katalitičkog centra.
