L-Alanin CAS:56-41-7 99% Bijeli kristalni prah
| Kataloški broj | XD90326 |
| ime proizvoda | D-Alanin |
| CAS | 338-69-2 |
| Molecular Formula | C3H7NO2 |
| Molekularna težina | 89.09 |
| Detalji o skladištenju | Ambijent |
| Usklađena tarifna šifra | 29224985 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristalni prah |
| Test | 98,5 - 101,5% |
| Specifična rotacija | +13,7 do +15,1 |
| Teški metali | <0,0015% |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03% |
| Gubitak pri sušenju | <0,2% |
| Iron | <0,003% |
| Ostatak pri paljenju | <0,15% |
| Veličina čestica | 200um |
| Cl | <0,05% |
| Nivo postojanih organskih zagađivača | Nema zagađivača |
γ-Glutamiltranspeptidaze (γ-GT) cijepaju γ-glutamil amidnu vezu glutationa i prenose oslobođenu γ-glutamil grupu u vodu (hidroliza) ili akceptor aminokiseline (transpeptidacija).Ovi sveprisutni enzimi igraju ključnu ulogu u biosintezi i razgradnji glutationa, te u detoksikaciji ksenobiotika.Ovdje izvještavamo o kristalnoj strukturi od 3Å rezolucije Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) io njenom kompleksu sa l-Glu.Rendgenske strukture potvrđuju da BlGT pripada N-terminalnoj superfamiliji nukleofilne hidrolaze i otkrivaju da protein posjeduje otvoreni rascjep aktivnog mjesta sličan onom koji je zabilježen za homologni enzim iz Bacillus subtilisa, ali različit od onih uočenih za humani γ-GT i za γ-GT iz drugih mikroorganizama.Podaci sugeriraju da vezivanje l-Glu indukuje preuređenje C-terminalnog repa velike podjedinice BlGT i omogućava identifikaciju klastera kiselinskih ostataka koji su potencijalno uključeni u prepoznavanje metalnog jona.Uloga ovih ostataka na konformacionu stabilnost BlGT je proučavana karakterizacijom autoprocesiranja, enzimske aktivnosti, hemijske i termičke denaturacije četiri nova pojedinačna mutanta Ala.Rezultati pokazuju da zamjena Asp568 sa Ala utiče i na autoprocesiranje i na strukturnu stabilnost proteina.
